Indhold

• Indhold: Forskel mellem Alpha Helix og Beta-plovet ark
• Sammenligningstabel
• Hvad er Alpha Helix?
• Hvad er Beta-plovet ark?
• Vigtige forskelle

Motivet, der er placeret ved den sekundære struktur af proteiner og bliver standard som en spiralformet eller spiralhøjre bekræftelse, der giver den forskellen mellem en helix, og derfor almindeligt kendt som en alfa-helix. På den anden side bliver det beta-plissede ark, også kaldet b-arket, defineret som standardmotivet for den karakteristiske sekundære struktur, der er til stede i proteinerne.

Indhold: Forskel mellem Alpha Helix og Beta-plovet ark

• Sammenligningstabel
• Hvad er Alpha Helix?
• Hvad er Beta-plovet ark?
• Vigtige forskelle
• Video forklaring

Sammenligningstabel

Grundlæggende for sondring	Alpha Helix	Beta plisseret ark
Definition	Motivet, der er placeret ved den sekundære struktur af proteiner og bliver standard som en spiralformet eller spiralhøjre bekræftelse, der giver det skelnen mellem en helix.	Det beta-plissede ark, også kaldet b-arket, bliver defineret som standardmotivet for den karakteristiske sekundære struktur, der er til stede i proteinerne.
Aminosyrer	-R-grupperne af aminosyrer findes på den ydre overflade.	-R-grupperne findes på ydersiden og indersiden af ​​arket.
bonding	Brintbindinger oprettes i polypeptidkæden til at skabe spiralformede strukturer.	Eksisterer ved at forbinde to eller flere end to beta-strenge fra brintbindinger.

Hvad er Alpha Helix?

Motivet, der er placeret ved den sekundære struktur af proteiner og bliver standard som en spiralformet eller spiralhøjre bekræftelse, der giver den forskellen mellem en helix, og derfor almindeligt kendt som en alfa-helix. I strukturen betegner N-H-gruppen en hydrogenbinding til C = O-gruppen kaldet rygraden i aminosyrer, der bliver til stede i fire rester før proteinsekvensen. To centrale fremskridt i demonstrationen af ​​den nuværende α-helix var: den rigtige bindingsgeometri på grund af de dyrebare ædelstenstrukturer af aminosyrer og peptider og Paulings forventning om plane peptidbindinger; og hans opgive mistanken om et nødvendigt antal indskud pr. helixomgang. Det vigtige minut kom i det tidlige forår af 1948, da Pauling kom ned med en bug og gik i seng. Da han var udmattet, trak han en polypeptidkæde med generelt rigtige målinger på et stykke papir og kollapsede den i en helix, idet han var opmærksom på at holde de plane peptidbindinger op. Alfa-helix er den mest kendte helix, der findes i naturen. Det består af en såret polypeptidkæde, hvor aminosyrernes sidekæder breder sig udad fra midten, hvilket gør det muligt for den at bevare sin form. De findes i en lang række forskellige proteiner, fra kugleproteiner, for eksempel myoglobin til keratin, som er et stringent protein. Det kan enten være et privilegium eller venstrehjælp, men det er blevet vist, at alpha helix-sløjfen understøttes, da sidekæderne ikke er i konflikt. Denne info giver alfa-helix stabilitet. Der er 3,6 aminokorrosive aflejringer for hver drejning af alfa-helix krøllingen.

Hvad er Beta-plovet ark?

Det beta-plissede ark, også kaldet b-arket, bliver defineret som standardmotivet for den karakteristiske sekundære struktur, der er til stede i proteinerne. Den sondring, det har i forhold til andre proteiner, bliver den faktor, at den består af strenge, der har en forbindelse med mindst to eller tre af de hydrogenatomer, der er til stede i strukturen, der danner det plisserede ark. En ß-streng er en udstrækning af polypeptidanker regelmæssigt 3 til 10 aminosyrer med rygsøjlen i en udvidet tilpasning. Det supramolekylære forhold mellem β-ark har været indblandet i arrangementet af proteintotaler og fibriller, der ses i adskillige menneskelige sygdomme, fremtrædende amyloidoserne, for eksempel Alzheimers ondskab. Denne struktur sker, når to dele af en polypeptidkæde dækker hinanden og danner en linje af hydrogenbindinger med hinanden. Denne handling kan forekomme i et parallelt handlingsforløb eller i en fjendtlig til parallel plan. Parallelt og imod den samme spilplan er det øjeblikkelige resultat af polypeptidkædens retning. En tilsvarende struktur til det beta-foldede ark er det a-foldede ark. Denne struktur er entusiastisk mindre ideel end det beta-foldede ark og er virkelig hidtil uset i proteiner. Et a-krøllet ark bliver beskrevet af arrangementet af dets carbonyl- og aminosamlinger; carbonylgrupperne justeres helt i én overskrift, mens alle N-H samlinger justeres den anden vej.

Vigtige forskelle

1. Motivet, der er placeret ved den sekundære struktur af proteiner og bliver standard som en spiralformet eller spiralhøjre bekræftelse, der giver den forskellen mellem en helix, og derfor almindeligt kendt som en alfa-helix. På den anden side bliver det beta-plissede ark, også kaldet b-arket, defineret som standardmotivet for den karakteristiske sekundære struktur, der er til stede i proteinerne.
2. -R-grupperne af aminosyrer findes på den udvendige overflade af helixen, mens -R-grupperne findes på den udvendige og indvendige overflade af arket.
3. Alfa-helixen er en polypeptidkæde, der er polstøbt og viklet i en fjederlignende struktur, der holdes af brintbindinger. På den anden side får Beta-plisserede ark lavet af betatråde, der er forbundet langs siden af ​​mindst to brintbindinger, der former en rygsøjle.
4. En helix kan være venstre hånd (beta) eller højre, hvor alfahelixen konstant er højre hånd. Tværtimod justeres kæderne ved siden af ​​hinanden til hinanden streng, der er arrangeret omvendt af den anden i beta-plovede ark.
5. Dannelsen af ​​alfa-helix findes således, at brintbindingerne dannes i polypeptidkæden til at skabe spiralformede strukturer. På den anden side findes beta-plisserede ark ved at forbinde to eller flere end to beta-strenge fra brintbindinger.