Indhold

• Indhold: Forskel mellem Hemoglobin og Myoglobin
• Sammenligningstabel
• Hvad er hæmoglobin?
• Hvad er Myoglobin?
• Vigtige forskelle
• Konklusion

Den vigtigste forskel mellem hæmoglobin og myoglobin er, at hæmoglobin findes i røde blodlegemer, og det har en tetramerisk struktur, mens myoglobin findes i muskler, og det har en monomer struktur.

Både hæmoglobin og myoglobin er proteiner, der har den iltbærende kapacitet. Da den grundlæggende funktion af begge proteiner er den samme, men de har mange forskelle i dem. Hemoglobin findes i røde blodlegemer. Myoglobin findes hovedsageligt i muskelceller.

Hemoglobin er sammensat af heme og globin kæde. Heme er yderligere sammensat af jern og protoporphyrin. Strukturen af ​​hæmoglobin er tetramerisk. To af dets polypeptidkæder er alfakæder og to betakæder. Mens myoglobinstrukturen er monomer. Det indeholder en enkelt polypeptidkæde. Myoglobin er sammensat af heme og fire pyrrolringe, der er fastgjort ved metinbroer.

Hemoglobin er også skrevet som Hb, mens myoglobin er skrevet som Mb. Hæmoglobins nøglerolle er at overføre ilt til hele kroppens celler, når blodet cirkulerer i kroppen. Mens myoglobin kun leverer ilt til muskler. Myoglobin fører ilt fra hæmoglobin til muskelcelleens mitokondrier, og dette ilt bruges til energiproduktion i respirationsprocessen. Hemoglobin har mere affinitet for kulilte end ilt, mens myoglobin ikke har nogen affinitet for CO. Hemoglobin kan også binde til CO2, NO og hydrogenioner.

Funktionerne af hæmoglobin kan beskrives som; det giver en rød farve på blod på grund af tilstedeværelsen af ​​jern. Det er bæreren af ​​ilt og CO2. Det spillede rollen som fysiologisk aktiv katabolit. Det opretholder blodets pH. Det spiller også en rolle i RBCs stofskifte. Funktioner af myoglobin kan beskrives som; det har evnen til at opbevare ilt, der får musklerne til at arbejde mere effektivt. Det hjælper også kroppen i anaerobe situationer og i sult. Myoglobin spiller også en rolle i reguleringen af ​​kropstemperatur. Det centrale metal i begge proteiner er jern, og begge er kugleproteiner. Liganden af ​​begge proteiner er ilt. Typerne af hæmoglobin er Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embryonisk hæmoglobin, føtal hæmoglobin og glykosyleret hæmoglobin. Myoglobin er ikke yderligere opdelt i typer.

Indhold: Forskel mellem Hemoglobin og Myoglobin

• Sammenligningstabel
• Hvad er hæmoglobin?
• Hvad er Myoglobin?
• Vigtige forskelle
• Konklusion

Sammenligningstabel

Basis	Hæmoglobin	myoglobin
Definition	Det er et protein, der findes i røde blodlegemer, og det har en iltbærende kapacitet.	Det er et protein, der findes i muskelceller. Det har også en iltbæreevne.
Sammensætning	Det er sammensat af heme- og globin-kæder. Heme er yderligere sammensat af jern og protoporphyrin.	Det er sammensat af heme og fire pyrrolringer, der er fastgjort ved metinbroer.
Polypeptidkæder	To af dets polypeptidkæder er alfa, og to er beta.	Det indeholder en enkelt polypeptidkæde.
Strukturtype	Det har en tetramerisk struktur.	Det har en monomer struktur.
Bindings- og opbevaringsevne	Det har evnen til at binde ilt, men det kan ikke opbevare ilt.	Det kan binde og også opbevare ilt.
undertyper	Typerne af hæmoglobin er Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embryonisk hæmoglobin, føtal hæmoglobin og glykosyleret hæmoglobin.	Myoglobin er ikke yderligere opdelt i undertyper.
Centralmetal og ligand	Centralmetal er atom, og ligand er ilt.	Centralmetal er atomjern, og liganden er ilt.
Affinitet til andre gasser	Det har mere affinitet for CO end ilt. Det kan også binde med CO2, NO og brintioner.	Det har kun evnen til at binde sig med ilt.
Fungere	Det transporterer ilt i hele kroppen, når blodet cirkulerer.	Det fører ilt fra hæmoglobin til mitokondrier i muskelcellen. Dette ilt anvendes i aerob respiration.
Andre funktioner	Andre funktioner er, det giver en rød farve på blod på grund af tilstedeværelsen af ​​ilt. Det bidrager også til metabolismen af ​​RBC'er. De spiller også rollen som fysiologisk aktive katabolitter. Hemoglobin hjælper også med at opretholde blodets pH.	En af dens vigtige funktioner er at lagre ilt til muskelfunktioner. Det hjælper også i anaerobe forhold og ved sult. det bidrager også til temperaturvedligeholdelse af kroppen.

Hvad er hæmoglobin?

Hemoglobin er en type proteiner, der findes i RBC'er og har iltbæreevne. Det har en tetramerisk struktur og kugleformet form. Det er sammensat af heme og globin kæde. Heme er yderligere sammensat af jern og protoporphyrin. Hver alfaenhed består yderligere af 144 rester, mens hver betaenhed yderligere består af 146 rester. Hæmoglobins nøglerolle er at transportere ilt gennem kroppen, når blodcirkulation finder sted. Det har mere affinitet for CO end ilt. Det er grunden til den "stille død" for de personer, der sover i værelser, når gasvarmere forbliver tændt i løbet af natten. Det kan også binde med CO2, NO og brintioner. Hemoglobin giver en karakteristisk rød farve på blod på grund af tilstedeværelsen af ​​ilt. Det spiller også en rolle i røde blodlegemer stofskifte. Det hjælper med at opretholde blodets pH. De er aktive katabolitter. I kort form er hæmoglobin også skrevet som Hb. Det normale hæmoglobinområde for mænd er 13 til 16 mg pr. Dl, mens det normale område for kvinder er 12 til 14 mg pr. Dl. Manglen på hæmoglobin kaldes anæmi. Dens iltbindende kurve er sigmoidtypen.

Hvad er Myoglobin?

Myoglobin er også et protein, der findes i muskelceller, og det har også en iltbæreevne. Det har også en kugleform, men det er et monomer protein. Den indeholder kun en polypeptidkæde. Det indeholder jern og fire pyrrolringer, der er fastgjort ved metinbroer. Det binder med ilt mere tæt og fast. Det har ikke bindingsevne med andre gasser. Dens iltbindende kurve er den hyperboliske type. I kort form er det også skrevet som Mb. Dets centrale atom er også jern ligesom hæmoglobin, og ligand er ilt. Dets ekstra kvalitet er, at det ikke kun binder sig med ilt, men også kan opbevare det, hvilket hjælper kroppen under de forhold, hvor iltforsyningen er mangelfuld. Det henter ilt fra hæmoglobin og overfører det til mitokondrier i muskelcellen, hvor det bruges til aerob respiration. Det hjælper også kroppen i temperaturregulering. Det hjælper også under sulten tilstand.

Vigtige forskelle

1. Hemoglobin er et iltbindende protein, som findes i RBC'er, mens myoglobin også er et protein, der har den iltbærende evne, men det findes i muskler.
2. Hemoglobin har en tetramerisk struktur, mens myoglobin har en monomer struktur.
3. Myoglobin kan også lagre ilt, men hæmoglobin kan ikke opbevare det.
4. Hemoglobin har yderligere undertyper, hvis vigtige type er: Hb Al, Hb A2 og Hb f. Myoglobin har ikke yderligere undertyper.
5. Hemoglobin har to alfakæder og to betakæder, mens myoglobin har en enkelt polypeptidkæde.
6. Hemoglobin har også en affinitet for nogle andre gasser som CO, CO2 og NO osv. Mens myoglobin ikke har en affinitet for andre gasser.

Konklusion

Både hæmoglobin og myoglobin er proteiner, der har den iltbærende evne. Begge har forskelle i deres struktur og funktioner. Det er vigtigt for biologistuderende at kende disse forskelle. I ovenstående artikel lærte vi grundigt om hæmoglobin og myoglobin.